У дослідженні було відібрано L-ізолейцин аксотрофний corynebacterium glutamicum штам ФА-1 для вивчення трансамінази, яка впливає на синтезL-лейцин і L-валін. Дослідження вперше вибило ген ilvE і виявило, що після того, як ген ilvE був нокаутований, активність синтезу L-валіну була втрачена, але все ще існувала слабка здатність синтезу L-лейцину. Це показує, що існують інші амінотрансферази, які каталізують синтез L-лейцину. Згодом ген ASPB продовжував вибиватися, а здатність синтезувати L-лейцин була повністю втрачена. На основі вибивання ilvE переекспресія гена ASPB певною мірою відновила синтез L-лейцину (табл. 1). Ці результати вказують на те, що білок, закодований aspB, має активність синтезу L-лейцину.
Крім того, дослідження перевіряло деякі ендогенні та екзогенні гени амінотрансферази і виражало ці гени амінотрансферази в штамах ilvE та aspB, щоб дослідити, чи мають ці амінотрансферази активність синтезу амінокислот з розгалуженим ланцюгом. Серед них TyrB показує специфічну активність синтезу L-лейцину, в той час як YbgE і CallvE показують подвійну синтезну активність L-лейцину і L-валіну. Ці результати свідчать про те, що оптимізація трансамінази для перемикання специфічності субстрату має великий потенціал для збільшення врожайності амінокислот розгалуженого ланцюга.
